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Solís Mendiola, Dolores Silvia
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Mecanismo molecular de la desnaturalización ácida de papaína
Descrição: Los cambios estructurales en la papaína provocados por un medio ácido fueron estudiados, al igual que en sus variantes S-carboximet il papaína y S-carbamoil papaína, especies con modificaciones sobre el residuo de Cys 25 . Espectros y curvas de desnaturalización ácida en func ión del tiempo obtenidas por dicroísmo circular,... Sujeito: Biofísica molecular, Papaína, Enzimas, Biología molecular, Molecular biology, Papain, and Enzymes O Criador: Fosado Quiroz, Rosa Eréndira Contribuinte: Solís Mendiola, Dolores Silvia, Hernández Arana, Andrés, Zubillaga Luna, Rafael Arturo, Rojo Domínguez, Arturo, Benítez Cardoza, Claudia Guadalupe, and Fernández Velasco, Daniel Alejandro Editor: Universidad Autónoma Metropolitana Posgrado: Doctorado en Ciencias Quimica Língua: spa Año de publicación: 2011 Direitos: Acceso Abierto Licença: Atribucion-NoComercial 4.0 Internacional (CC BY-NC 4.0) Tipo de Recurso: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis Identificador: https://doi.org/10.24275/uami.v118rd75g -
Conformación y estabilidad de proteinasas ácidas de Aspergillus: discriminación de la irreversibilidad en la desnaturalización térmica de la proteinasa de Aspergillus saitoi
Sujeito: Termodinámica, Biophysics, Proteínas , Biofísica, and Proteins -- Structure O Criador: Tello Solís, Salvador Ramón Contribuinte: Arreguín Lozano, Barbarin, Hernández Arana, Andrés, Solís Mendiola, Dolores Silvia, Rodríguez Romero, Adela, and Zubillaga Luna, Rafael Arturo Editor: Universidad Autónoma Metropolitana Posgrado: Doctorado en Ciencias Quimica Língua: spa Año de publicación: 1995 Direitos: Acceso Abierto Licença: Atribucion-NoComercial 4.0 Internacional (CC BY-NC 4.0) Tipo de Recurso: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis Identificador: https://doi.org/10.24275/uami.j38607014 -
Estructura residual en el desplegamiento de una proteína dimérica tipo ᵦ/a. influencia en la eficiencia de replegamiento
Descrição: Saccharomyces cerevisiae triosephosphate isomerase (yTIM) is a dimeric protein comprised by two identical monomers of 248 residues each. This enzyme shows noncoincident unfolding and refolding transitions (hysteresis) in temperature scans, a phenomenon indicative of the slow forward and backward reactions of the native-unfolded process. Thermal unfolding scans suggest that no... Sujeito: Química, Bioquímica física, Bioquímica, Chemistry, Biochemistry, and Physical biochemistry O Criador: Labastida Pólito, Ariana Contribuinte: Solís Mendiola, Dolores Silvia, Zubillaga Luna, Rafael Arturo, Hernández Arana, Andrés, Rojo Domínguez, Arturo, Benítez Cardoza, Claudia Guadalupe, and Fernández Velasco, Daniel Alejandro Editor: Universidad Autónoma Metropolitana Posgrado: Maestria en Ciencias Quimica Língua: spa Año de publicación: 2018 Direitos: Acceso Abierto Licença: Atribucion-NoComercial 4.0 Internacional (CC BY-NC 4.0) Tipo de Recurso: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis Identificador: https://doi.org/10.24275/uami.t148fh21h -
Mecanismos de desplegamiento y replegamiento térmicos de la enzima dimerica triosafosfato isomerasa de levadura
Descrição: En el presente trabajo se estudió el desplegamiento térmico de la triosafosfato isomerasa (TIM) de levadura empleando para ello calorimetría diferencial de barrido y métodos espectroscópicos tales como dicroísmo circular (DC) y fluorescencia. Primeramente se buscaron condiciones de reversibilidad en las transiciones de desplegamiento térmico seguidas por DC, siendo éstas:... Sujeito: Enzymes, Cells, Enzimas, Chemical reactions, Proteins, Reacciones químicas, Triosa fosfato isomerasa, Enzima dimérica, Células, and Proteínas O Criador: Benítez Cardoza, Claudia Guadalupe Contribuinte: Solís Mendiola, Dolores Silvia, Moreno Cárcamo, Abel, Fernández Velasco, Daniel Alejandro, Gómez Puyou, Armando, Rojo Domínguez, Arturo, and Hernández Arana, Andrés Editor: Universidad Autónoma Metropolitana Posgrado: Doctorado en Ciencias Quimica Língua: spa Año de publicación: 2001 Direitos: Acceso Abierto Licença: Atribucion-NoComercial 4.0 Internacional (CC BY-NC 4.0) Tipo de Recurso: info:eu-repo/semantics/doctoralThesis Identificador: https://doi.org/10.24275/uami.np193924b